Mechanisms of Heat-Shock Protein Regulation in Model Bacterial Species

Abstract

Bakteriální heat-shock proteiny (HSP) představují rozsáhlou skupinu specializovaných proteinů, které chrání buňku před agregací proteinů a jejich nesprávným skládáním během stresových podmínek, jako je tepelný šok nebo oxidační poškození. V této práci zkoumám různé mechanismy buněčné regulace, přičemž se zaměřuji na hlavní rodiny HSP, jako jsou DnaK (HSP70), GroEL (HSP60) a Clp proteázy. Aby bakterie vyvážily adaptaci na stres bez ztráty metabolické účinnosti, využívají širokou škálu sigma faktorů, represorů a zpětných smyček. Klíčová slova: proteiny tepelného šoku, bakteriální stresová odpověď, proteostáza, sigma faktory, chaperony, transkripční regulace, skládání proteinů

Bacterial heat-shock proteins (HSPs) are a large group of specialised proteins that protect the cell from protein aggregation and improper folding during stress conditions like heat and oxidative damage. In this thesis, I examine the various forms of cellular regulation, focusing on the major HSP families, such as DnaK (HSP70), GroEL (HSP60), and Clp proteases. In order for bacteria to best adapt to stress, they use many different sigma factors, repressors, and feedback loops. Keywords: heat-shock proteins, bacterial stress response, proteostasis, sigma factors, chaperones, transcriptional regulation, protein folding