Show simple item record

Substrate specificity of microbial phosphatases involved in metabolic repair
dc.contributor.advisorHeidingsfeld, Olga
dc.creatorLabská, Lucie
dc.date.accessioned2025-06-20T11:12:12Z
dc.date.available2025-06-20T11:12:12Z
dc.date.issued2025
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/20.500.11956/199131
dc.description.abstractHlavním cílem této práce bylo charakterizovat mikrobiální fosfatasy, které se podílejí na opravách chybných metabolitů vznikajících jako vedlejší produkty buněčného metabolismu. Jako zástupci enzymů z eukaryotických mikroorganismů byly vybrány fosfatasy z patogenních kvasinek Candida albicans a Candida parapsilosis. Doménu bakterií v této práci zastupuje Mycobacterium smegmatis, nepatogenní bakterie používaná jako bezpečný model pro studium patogenních mykobakterií. Z M. smegmatis byly vybrány tři necharakterizované geny, u kterých bylo možno předpokládat, že kódují fosfatasy. Metody byly založené na měření absorbance při 405 nm u produktu vznikajícího defosforylací para-nitrofenylfosfátu. U kvasinkových fosfatas z druhů C. albicans (CaPho15p) a C. parapsilosis (CpPho15p) byly otestovány různé druhy látek jako potenciální inhibitory. Nejvýznamnější inhibitory CpPho15p byly thiamin, pyridoxal hydrochlorid a glukosa-6-fosfát. U těchto látek bylo dále stanoveno i IC50, pomocí kterého byl thiamin určen jako nejlepší inhibitor. Žádná z testovaných látek neměla inhibiční vliv na CaPho15p. Různý vliv otestovaných látek na jednotlivé enzymy potvrzuje teorii, že mezi fosfatasami z obou kvasinek jsou podstatné rozdíly a je potřeba se více zabývat jejich substrátovou specifitou. U všech tří enzymů M....cs_CZ
dc.description.abstractThe main goal of this thesis was to characterise microbial phosphatases involved in the repair of noncanonical metabolites formed as by-products of cellular metabolism. Phosphatases from the pathogenic yeasts Candida albicans and Candida parapsilosis were selected as the representatives of enzymes from eukaryotic microorganisms. The bacterial domain in this work is represented by Mycobacterium smegmatis, a non-pathogenic bacterium used as a safe model for the study of pathogenic mycobacteria. Three uncharacterized genes were selected from M. smegmatis, which are assumed to encode phosphatases. The methods used were based on measuring absorbance at 405 nm of the product formed by the dephosphorylation of para-nitrophenylphosphate. Various compounds were tested as potential inhibitors of the phosphatases from the pathogenic yeasts C. albicans (CaPho15p) and C. parapsilosis (CpPho15p). Significant inhibitors of CpPho15p included thiamine, pyridoxal hydrochloride and glucose-6-phosphate. The IC50 values were also determined for these compounds, with thiamine identified as the most effective inhibitor. None of the tested compounds inhibited CaPho15p. The different effects of the tested compounds on each of the enzymes confirm the theory that there are significant differences between them, highlighting...en_US
dc.languageČeštinacs_CZ
dc.language.isocs_CZ
dc.publisherUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakultacs_CZ
dc.subjectphosphataseen_US
dc.subjectglycolysisen_US
dc.subject2-phosphoglycolateen_US
dc.subjectCandidaen_US
dc.subjectMycobacteriumen_US
dc.subjectfosfatasacs_CZ
dc.subjectglykolýzacs_CZ
dc.subject2-fosfoglykolátcs_CZ
dc.subjectCandidacs_CZ
dc.subjectMycobacteriumcs_CZ
dc.titleSubstrátová specifita mikrobiálních fosfatas podílejících se na opravách chybných metabolitůcs_CZ
dc.typebakalářská prácecs_CZ
dcterms.created2025
dcterms.dateAccepted2025-05-29
dc.description.departmentDepartment of Biochemistryen_US
dc.description.departmentKatedra biochemiecs_CZ
dc.description.facultyFaculty of Scienceen_US
dc.description.facultyPřírodovědecká fakultacs_CZ
dc.identifier.repId276424
dc.title.translatedSubstrate specificity of microbial phosphatases involved in metabolic repairen_US
dc.contributor.refereeČermáková, Michaela
thesis.degree.nameBc.
thesis.degree.levelbakalářskécs_CZ
thesis.degree.disciplineKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
thesis.degree.disciplineClinical and Toxicological Analysisen_US
thesis.degree.programClinical and Toxicological Analysisen_US
thesis.degree.programKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
uk.thesis.typebakalářská prácecs_CZ
uk.taxonomy.organization-csPřírodovědecká fakulta::Katedra biochemiecs_CZ
uk.taxonomy.organization-enFaculty of Science::Department of Biochemistryen_US
uk.faculty-name.csPřírodovědecká fakultacs_CZ
uk.faculty-name.enFaculty of Scienceen_US
uk.faculty-abbr.csPřFcs_CZ
uk.degree-discipline.csKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
uk.degree-discipline.enClinical and Toxicological Analysisen_US
uk.degree-program.csKlinická a toxikologická analýzacs_CZ
uk.degree-program.enClinical and Toxicological Analysisen_US
thesis.grade.csVýborněcs_CZ
thesis.grade.enExcellenten_US
uk.abstract.csHlavním cílem této práce bylo charakterizovat mikrobiální fosfatasy, které se podílejí na opravách chybných metabolitů vznikajících jako vedlejší produkty buněčného metabolismu. Jako zástupci enzymů z eukaryotických mikroorganismů byly vybrány fosfatasy z patogenních kvasinek Candida albicans a Candida parapsilosis. Doménu bakterií v této práci zastupuje Mycobacterium smegmatis, nepatogenní bakterie používaná jako bezpečný model pro studium patogenních mykobakterií. Z M. smegmatis byly vybrány tři necharakterizované geny, u kterých bylo možno předpokládat, že kódují fosfatasy. Metody byly založené na měření absorbance při 405 nm u produktu vznikajícího defosforylací para-nitrofenylfosfátu. U kvasinkových fosfatas z druhů C. albicans (CaPho15p) a C. parapsilosis (CpPho15p) byly otestovány různé druhy látek jako potenciální inhibitory. Nejvýznamnější inhibitory CpPho15p byly thiamin, pyridoxal hydrochlorid a glukosa-6-fosfát. U těchto látek bylo dále stanoveno i IC50, pomocí kterého byl thiamin určen jako nejlepší inhibitor. Žádná z testovaných látek neměla inhibiční vliv na CaPho15p. Různý vliv otestovaných látek na jednotlivé enzymy potvrzuje teorii, že mezi fosfatasami z obou kvasinek jsou podstatné rozdíly a je potřeba se více zabývat jejich substrátovou specifitou. U všech tří enzymů M....cs_CZ
uk.abstract.enThe main goal of this thesis was to characterise microbial phosphatases involved in the repair of noncanonical metabolites formed as by-products of cellular metabolism. Phosphatases from the pathogenic yeasts Candida albicans and Candida parapsilosis were selected as the representatives of enzymes from eukaryotic microorganisms. The bacterial domain in this work is represented by Mycobacterium smegmatis, a non-pathogenic bacterium used as a safe model for the study of pathogenic mycobacteria. Three uncharacterized genes were selected from M. smegmatis, which are assumed to encode phosphatases. The methods used were based on measuring absorbance at 405 nm of the product formed by the dephosphorylation of para-nitrophenylphosphate. Various compounds were tested as potential inhibitors of the phosphatases from the pathogenic yeasts C. albicans (CaPho15p) and C. parapsilosis (CpPho15p). Significant inhibitors of CpPho15p included thiamine, pyridoxal hydrochloride and glucose-6-phosphate. The IC50 values were also determined for these compounds, with thiamine identified as the most effective inhibitor. None of the tested compounds inhibited CaPho15p. The different effects of the tested compounds on each of the enzymes confirm the theory that there are significant differences between them, highlighting...en_US
uk.file-availabilityV
uk.grantorUniverzita Karlova, Přírodovědecká fakulta, Katedra biochemiecs_CZ
thesis.grade.code1
uk.publication-placePrahacs_CZ
uk.thesis.defenceStatusO


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record


© 2025 Univerzita Karlova, Ústřední knihovna, Ovocný trh 560/5, 116 36 Praha 1; email: admin-repozitar [at] cuni.cz

Za dodržení všech ustanovení autorského zákona jsou zodpovědné jednotlivé složky Univerzity Karlovy. / Each constituent part of Charles University is responsible for adherence to all provisions of the copyright law.

Upozornění / Notice: Získané informace nemohou být použity k výdělečným účelům nebo vydávány za studijní, vědeckou nebo jinou tvůrčí činnost jiné osoby než autora. / Any retrieved information shall not be used for any commercial purposes or claimed as results of studying, scientific or any other creative activities of any person other than the author.

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
Theme by 
@mire NV